山東(dong)埃爾派 | 點擊量(liang):0次 | 2020-07-08
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碗豆蛋白在等電點區域(pH4.0~6.0)蛋白質溶解度接近于0,在中性、堿性和極端酸性(pH2.0、pH3.0)條件下,溶解度迅速增加,其中球蛋白的溶解度最高接近于80%,顯著高于分離蛋白(PPI)。 豌豆球蛋白vicilin(7S)和豌豆球蛋白legumin(11S)變性溫度分別為83℃和92℃左右,11S的熱穩定性比7S要高。熒光光譜、表面疏水性分析表明,分離蛋白是部分變性的,其制備過程中的酸堿處理導致蛋白構象改變,疏水性區域暴露。在pH3.0~9.0,碗豆球蛋白的乳化能力和乳化穩定性顯著高于PPI。在pH5.0(等電點附近),蛋白的乳化能力與溶解度呈正相關,且乳化能力最低,而偏離等電點區域乳化能力迅速增加。由于豌豆蛋白具有良好的功能特性,如溶解性、吸水性、乳化性、發泡性以及凝膠形成性等,可以作為食品添加劑用于肉制品加工、休閑食品等,起到改善產品品質和營養結構的作用。
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